PROTEIN DAN ENZIM

Fungsi protein

Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologi. Peran-peran tersebut antara lain:

1.    Katalisis enzimatik

Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein.

2.    Transportasi dan penyimpanan

Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin dan  transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.

3.    Koordinasi gerak

Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.

4.    Penunjang mekanis

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa

5.    Proteksi imun

Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain.

6.    Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf

Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis

7.    Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi

Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya faktor pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf. Selain itu, banyak hormon merupakan protein.

Komponen penyusun protein

Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Dengan kata lain protein tersusun atas asam-asam amino yang saling berikatan.

Struktur asam amino

Suatu asam amino-α terdiri atas:

1.    Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).

2.    Atom H yang terikat pada atom C α.

3.    Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.

4.    Gugus amino yang terikat pada atom C α.

5.    Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Agar lebih jelas dapat Anda cermati Gambar 2.1 berikut.

Gambar 2.1

Struktur asam amino α

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Macam asam amino

Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Contohnya ada pada Gambar 2.2. Dari gambar tersebut tampak bahwa asam amino serin, asam aspartat dan leusin memiliki perbedaan hanya pada jenis gugus R saja.

Gambar2.2

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH₃) sebagai rantai samping. Untuk selanjutnya, dapat Anda cermati nama dan struktur dari 20 macam asam amino pada Tabel 2.1 dan Gambar 2.3.

Tabel 2.1

Nama-nama asam amino

No	Nama	Singkatan
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20	Alanin (alanine) Arginin (arginine) Asparagin  (asparagine) Asam aspartat (aspartic acid) Sistein (cystine) Glutamin (Glutamine) Asam glutamat (glutamic acid) Glisin (Glycine) Histidin (histidine) Isoleusin (isoleucine) Leusin (leucine) Lisin (Lysine) Metionin (methionine) Fenilalanin (phenilalanine) Prolin (proline) Serin (Serine) Treonin (Threonine) Triptofan (Tryptophan) Tirosin (tyrosine) Valin (valine)	Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val

Alanin
Arginin
Asparagin  (asparagine)
Asam aspartat (aspartic acid)
Sistein (cystine)
Glutamin (Glutamine)
Asam glutamat (glutamic acid)
Glisin (Glycine)
Histidin (histidine)
Isoleusin (isoleucine)
Leusin (leucine)
Lisin (Lysine)
Metionin (methionine)
Fenilalanin (phenilalanine)
Prolin (proline)
Serin (Serine)
Treonin (Threonine)
Triptofan (Tryptophan)
Tirosin (tyrosine)
Valin (valine)

Gambar 2.3

Struktur 20 macam asam amino

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Ikatan peptida

Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida.

Coba Anda pelajari kembali struktur dasar asam amino. Pada protein atau rantai asam amino, gugus karboksil (-COOH) berikatan dengan gugus amino (-NH₂). Setiap terbentuk satu ikatan peptida, dikeluarkan 1 molekul air (H₂O). Agar lebih jelas, coba Anda cermati Gambar 2.4.

Gambar 2.4

Pembentukan ikatan peptida

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Soal Latihan:

Pada gambar berikut, ikatan peptida ditunjukkan oleh nomor berapa saja?

Struktur arsitektur protein

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.  

1.    Struktur primer

Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida (Gambar 2.5).

Gambar 2.5

Struktur primer protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

2.    Struktur sekunder

Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6

Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

3.    Struktur tersier

Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7.

      

Gambar 2.7

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

4.    Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Gambar 2.8

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Pengertian enzim

Enzim merupakan katalis dalam sistem biologi. Masih ingatkah Anda apa yang dimaksud dengan katalis? Katalis adalah molekul yang berfungsi mempercepat reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.

Daya katalitik enzim

Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO₂ harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase.

Karbonat anhidrase

CO₂  +  H₂O ―――――――――→ H₂CO₃

Spesifitas enzim

Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Gambaran spesifitas enzim tercantum pada Gambar 2.9. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.

Gambar 2.9

Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu

Sumber: www.bioweb.wku.edu\courses\BIOL115\Wyatt\Biochem\metabolism.htm, WKU BIO 113-Chemistry

Kompleks enzim-substrat

Sebagian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan enzim menempatkan substrat ke dalam kedudukan yang menguntungkan pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs aktif, yaitu tempat tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci. Lihat Gambar 2.10 untuk ilustrasi lebih jelas.

Gambar 2.10

Sumber: www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry

Klasifikasi enzim

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai berikut:

1.    Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas

2.    Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan substrat dan kedua ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan reaksi isomerase).

3.    Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD⁺ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

4.    Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri atas:

-          Digit pertama     : kelas tipe reaksi

-          Digit kedua        : subkelas tipe reaksi

-          Digit ketiga        : subsubkelas tipe reaksi

-          Digit keempat    : untuk enzim spesifik

Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:

-          Kelas 2              : transferase

-          Subkelas 7         : transfer fosfat

-          Subsubkelas 1    : alkohol merupakan akseptor fosfat

-          Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase

Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C ke enam molekul glukosa.

Koenzim

Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi  oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.